一般公開へのご来場、ありがとうございました。(2016.11.19)

11月19日(土)医薬基盤・健康・栄養研究所にて一般公開が開催されました。
私たち,バイオインフォマティクスプロジェクトでは,ipadを使った”Let’s tryプログラミング!”という企画と外国人研究員たちの出題する英語のクイズに答える”Let’s enjoy サイエンス”いう企画を開催し,120名を超える方にお越しいただきました。昨年同様、研究員によるバルーンアートのプレゼントも大好評でした。
今回の一般公開で,多くのお子さんや保護者の皆様にお越しいただき,大変貴重な時間を過ごさせていただきました。至らぬ点も多々あったと思うのですが,また来年に活かしていきたいと思います。
ご来場,本当にありがとうございました!
           


水口賢司プロジェクトリーダーと土屋裕子客員研究員らの共同研究グループによる研究成果がプレス発表されました。(2016.10.27)

この度、バイオインフォマティクスプロジェクト 水口賢司プロジェクトリーダーと土屋裕子研究員(現所属:大阪大学蛋白質研究所)らの共同研究グループは、JRABというタンパク質の1分子の構造変化に着目し、細胞集団運動の制御機構を解明しました。本研究成果は、今後、発生異常の病態解明やがん転移機構の解明につながると期待されます。なお、この研究成果は、米国の科学雑誌「Molecular Biology of the Cell」(10月15日号)に掲載されました。

本研究の詳しい内容については以下プレス発表ページをご覧ください。

理化学研究所
http://www.riken.jp/pr/press/2016/20161027_1/

徳島大学
http://www.tokushima-u.ac.jp/docs/2016102700036/

医薬基盤研究所ホームページ
http://www.nibiohn.go.jp/information/nibio/2016/10/004944.html

☆11月18日付の科学新聞にも掲載されました。→1118科学新聞pdf

スロベニアとの二国間交流事業の一環としてセミナーを開催しました。(2016.8.17)

スロベニア コペル市プリモルスカ大学にて「創薬を指向したタンパク質の結合部位予測アルゴリズムの開発」についてセミナーを開催致しました。
次回はスロベニア側が11月に来日され基盤研でのセミナーの開催を予定しております。

 

”Ligand-induced Ordering of the C-terminal Tail Primes STING for Phosphorylation by TBK1”が EBioMedicineに掲載されました。(2016.6.1)

Ligand-induced Ordering of the C-terminal Tail Primes STING for Phosphorylation by TBK1

Tsuchiya Y., Jounai N., Takeshita F., Ishii J K., Mizuguchi K.,

Abstract

The innate immune protein Stimulator of interferon genes (STING) promotes the induction of interferon beta (IFN-β) production via the phosphorylation of its C-terminal tail (CTT) by TANK-binding kinase 1 (TBK1). Potent ligands of STING are, therefore, promising candidates for novel anti-cancer drugs or vaccine adjuvants. However, the intrinsically flexible CTT poses serious problems in in silico drug discovery. Here, we performed molecular dynamics simulations of the STING fragment containing the CTT in ligand-bound and unbound forms and observed that the binding of a potent ligand cyclic GMP-AMP (cGAMP) induced a local structure in the CTT, reminiscent of the known structure of a TBK1 substrate. The subsequent molecular biological experiments confirmed the observed dynamics of the CTT and identified essential residues for the activation of the IFN-β promoter, leading us to propose a new mechanism of STING activation.